我校欧阳松应教授团队在Cell子刊《Structure》发表重要研究成果

近日，我中心欧阳松应教授所带领的科研团队与昆明医科大学、上海科技大学的研究人员合作在结构生物学著名期刊、Cell子刊《Structure》杂志上在线发表了题为《Crystal structure of ATP-bound human ABCF1 demonstrates a unique conformation of ABC proteins》的研究论文（Article），解析了人源ATP-binding cassette sub-family F member 1 （ABCF1）与ATP复合物的三维精细结构（2.3-Å分辨率），揭示了ABC家族ATP三明治结构的又一构象状态，从分子水平扩展了人类对ABC蛋白激活的理解。

ABCF1具有两个序列相似的结构域，且构象非常活跃而且不稳定，解析其结构的难度相对较大。为获得ABC家族蛋白ATP结合中间态的结构，课题组针对ABCF1的柔性进行了多轮克隆和结晶条件的设计和筛选，从而获得了ABCF1与ATP结合的中间状态结构复合物晶体，进而解释了ABCF1在镁离子充足的情况下仍未水解ATP的原因；同时也阐明了ABCF1控制翻译起始的机理：ABCF1在结合ATP后需经历进一步由核糖体诱导的构象变化才可水解ATP完成使命。这为认识ABC家族蛋白行使功能的机制带来了新的思路。

福建师范大学，昆明医科大学，上海科技大学为通讯作者单位，刘志杰教授与欧阳松应教授是本文的共同通讯作者。这是我校南方生物医学研究中心的科研团队继在《自然·免疫学》、《自然·通讯》上发表论文之后，再次在CNS系列期刊上发表重要原创性学术成果。

原文链接：https://www.cell.com/structure/fulltext/S0969-2126(18)30206-5

iNature报道链接：https://mp.weixin.qq.com/s/wSoxlI-FHGf0RFnfutQr3g